Biokemia entsyymejä. Rakenne, ominaisuudet ja tehtävät

Solu jokaisen elävän organismin, miljoonia tapahtuu kemiallisia reaktioita. Jokainen niistä on tärkeä, joten on tärkeää säilyttää nopeuden biologisten prosessien korkealla tasolla. Lähes joka katalysoidaan sen entsyymi. Mitkä ovat entsyymejä? Mikä on niiden rooli häkissä?

Entsyymejä. määritelmä

Termi "entsyymi" on peräisin latinasta fermentumilla - hapatusta. Ne voidaan kutsua myös entsyymejä Kreikan en Zymeä - "harppauksin."

Entsyymit - biologisesti aktiivisia aineita, joten mitään reaktiota esiintyy solussa, ei voi tehdä ilman niitä. Nämä yhdisteet toimivat katalyytteinä. Näin ollen mitä tahansa entsyymiä, on kaksi pääasiallista ominaisuudet:

1) entsyymi kiihdyttää biokemiallinen reaktio, mutta se ei kuluteta.

2) arvo tasapainovakio ei muutu, vaan vain kiihdyttää saavuttamiseen tämän arvon.

Entsyymit nopeuttaa biokemiallisia reaktioita tuhansia, ja joissakin tapauksissa, miljoona kertaa. Tämä tarkoittaa sitä, että entsyymin puuttuessa järjestelmän kaikki solunsisäiset prosessit on käytännöllisesti katsoen pysähtynyt, ja itse kennon kuolee. Näin ollen, rooli entsyymien aktiivisten ainesosien on korkea.

Erilaisia entsyymejä on mahdollista monipuolistaa säädellä solujen aineenvaihduntaa. Joka reaktioryöpyn osallistuu monia eri luokkia entsyymejä. Biologinen katalyyttejä on korkea selektiivisyys läpi tietyn molekyylin konformaation. T. To. Useimmissa tapauksissa entsyymit ovat luonteeltaan proteiinia, ne ovat tertiäärisiä tai kvaternäärisiä rakenne. Syynä on jälleen spesifisyyttä molekyylin.

Toiminta entsyymien solussa

Päätehtävänä entsyymin - kiihtyvyys vastaava reaktio. Kaikki cascade prosesseja, koska vetyperoksidin hajoamista ja päättyy glykolyysin, edellyttää läsnäoloa biologisen katalyytin.

Asianmukainen toiminta entsyymien saavutetaan suuri spesifisyys tiettyyn substraattiin. Tämä tarkoittaa sitä, että katalyytti voi kiihdyttää tiettyä reaktiota ja ei enempää, jopa hyvin samankaltaisia. Vuoteen määrin erityinen entsyymin, seuraaviin ryhmiin:

1) entsyymejä, joilla on absoluuttinen spesifisyys kun katalysoi vain yksi reaktio. Esimerkiksi kollagenaasi pilkkoo kollageenin, ja maltaasi pilkkoo maltoosi.

2) entsyymejä, joilla on suhteellinen spesifisyys. Tämä sisältää aineita, jotka voivat katalysoida tietyn luokan reaktioita, esimerkiksi hydrolyyttinen lohkaisu.

biokatalyytti työ alkaa yhteyden sen aktiivisen alustaan. Samalla puhua täydentävän kanssakäymisen samanlainen lukko ja avain. Tämä viittaa koko ottelun substraatin kanssa muodostaa aktiivisen keskuksen, joka tekee mahdolliseksi reaktion kiihdyttämiseksi.

Seuraava vaihe koostuu siitä, että reaktion kuluessa. Sen nopeus kasvaa toiminnan entsyymin monimutkainen. Lopulta, saamme entsyymi, joka liittyy reaktion tuotteita.

Viimeinen vaihe - poistaa reaktion tuotteet entsyymin, jonka jälkeen aktiivisen jälleen vapautuu toista toimintaa varten.

Kaavamaisesti työ entsyymin kussakin vaiheessa voidaan kirjoittaa:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, jossa S - on substraatti, E - entsyymi, ja P - tuote.

entsyymien luokittelussa

Ihmiskehossa, löytyy useita entsyymejä. Kaikki tieto niiden tehtävät ja työn oli systematisoida, ja sen seurauksena oli yhteisen luokittelun, jonka avulla voit helposti määrittää, mikä on erityinen katalysaattori. Tässä on kuusi perusluokkia entsyymien sekä joitakin esimerkkejä alaryhmien.

1. Oksidoreduktaasi.

Tämän luokan entsyymit katalysoivat hapetus-pelkistys-reaktioita. Yhteensä talteen 17 alaryhmiä. Oksidoreduktaasit ovat yleensä ei-proteiini joka on aikaansaatu vitamiinin tai hemin.

Niistä oksidoreduktaasit ovat usein seuraavat alaryhmät:

a) Dehydrogenase. Biokemia-dehydrogenaasientsyymin pilkkoo vetyatomeja ja siirtää sen toiseen alustaan. Tämä alaryhmä on yleisintä reaktioissa hengityksen fotosynteesi. Osana dehydrogenaasin on väistämättä läsnä muodossa koentsyymi NAD / NADH: n tai flavoproteiineista FAD / FMN. Usein on metalli-ioneja. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten tsitohromreduktazy, pyruvaattidehydrogenaasin, isositraattidehydrogenaasin, ja myös monia maksaentsyymien (laktaattidehydrogenaasi, glutamaattidehydrogenaasi, ja niin edelleen. D.).

b) oksidaasit. Useat entsyymit katalysoivat hapen lisäys vedyn, jolloin reaktio tuotteet voisivat olla vettä tai vetyperoksidia (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Esimerkkejä entsyymeistä sytokromioksidaasi, tyrosinaasi.

c) peroksidaasi ja katalaasi - entsyymejä, jotka katalysoivat hajoamista H ₂ O ₂ vedeksi ja hapeksi.

g) oksigenaasin. Näiden biokatalyyttien nopeuttaa happea kiinnityksen alustaan. Dofamingidroksilaza - yksi esimerkki tällaisista entsyymeistä.

2. Transferaasit.

Kohde-entsyymien tämän ryhmän on siirto radikaalit aineen luovuttajan aineen vastaanottajalle.

a) metyylitransferaasista. DNA-metyylitransferaasin - avain entsyymejä, jotka ohjaavat prosessia DNA: n replikaation. Metylaatio nukleotidin on tärkeä rooli sääntelyn nukleiinihapon työtä.

b) asyylitransferaasin. Entsyymit Tämän alaryhmän kuljetetaan yhden molekyylin toiseen asyyliryhmä. Esimerkkejä asyylitransferaaseissa: lesitiini-kolesteroliasyylitransferaasin (kuljettaa funktionaalinen ryhmä, jossa on rasvahapon kolesteroli), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (asyyliryhmä siirretään lysofosfatidyylikoliinia).

c) aminotransferaasien - entsyymejä, jotka osallistuvat muuntaminen aminohappoja. Esimerkkejä entsyymeistä alaniiniaminotransferaasin, joka katalysoi synteesiä alaniinia pyruvaatista ja glutamaatin siirtämällä aminoryhmällä.

g) fosfotransferaasia. Entsyymit katalysoivat Lisäksi tämän alaryhmän fosfaattiryhmän. Toinen nimi fosfotransferaasi kinaasi, on yleisempää. Esimerkkejä ovat entsyymit, kuten heksokinaasi ja aspartaatti, jotka on kiinnitetty heksoosi fosfaattitähteitä (enimmäkseen glukoosi), ja asparagiinihappo , vastaavasti.

3. Hydrolaasit - luokka entsyymejä, jotka katalysoivat katkaisua-sidosten, minkä jälkeen lisättiin vettä. Aineet, jotka kuuluvat tähän ryhmään - tärkein ruoansulatus entsyymi.

a) esteraasien - rikkoa ester bonds. Esimerkki - lipaaseja että hajottaa rasvoja.

b) glykosidaasit. Biokemia entsyymit tämän sarjan sijaitsee tuhoaminen glykosidisidoksia polymeerit (oligosakkarideja ja polysakkarideja). Esimerkkejä: amylaasi, sakkaroosi, maltase.

c) peptidaasi - entsyymejä, jotka katalysoivat proteiinien hajottamiseksi aminohappoja. Peptidaasi liittyvät entsyymit, kuten pepsiini, trypsiini, kymotrypsiini, karboiksipeptidaza.

g) amidaaseista - katkaisevat amidisidoksia. Esimerkkejä: .. Arginase, ureaasi, glutaminaasi jne. Monet amidaasin entsyymit esiintyvät ornitiini aikana.

4. Lyaasit - entsyymit samankaltaisia tehtäviä hydrolaasien, kuitenkin hajottamisessa joukkovelkakirjoja molekyylien ei kuluteta vettä. Tämän luokan entsyymit on aina osa ei-proteiiniosan, esimerkiksi muodossa B1 ja B6.

a) dekarboksylaasin. Nämä entsyymit vaikuttavat C-C-sidos. Esimerkkejä ovat glutamiinihappodekarboksylaasin tai pyruvaattidekarboksylaasin.

b) hydrataasi ja dehydrataasi - entsyymejä, jotka katalysoivat pilkkominen C-O-sidoksia.

c) amidiini--lyaasien - tuhota C-N-sidoksen. Esimerkki: argininsuktsinatliaza.

g) R-O-lyaasi. Tällaiset entsyymit ovat yleensä pilkotaan fosfaattiryhmä substraattimateriaalista. Esimerkki: adenylyylisyklaasia.

Biokemia entsyymien perustuu niiden rakenteeseen

Kyky kutakin entsyymiä määräytyy yksittäisten, vain hänen luontainen rakenne. Mikä tahansa entsyymi - on ensisijaisesti proteiini, ja sen rakenne ja aste taittuvat on keskeinen rooli määritettäessä sen funktio.

Kukin biokatalyytti on tunnettu siitä, että läsnä on aktiivinen keskus, joka puolestaan on jaettu useisiin eri toiminnalliset alueet:

1) katalyyttinen keskus - erityinen proteiinin alueelle, jossa entsyymi kiinnittyminen alustaan. Riippuen proteiinin konformaation molekyylin katalyyttisen keskuksen voidaan toteuttaa eri muodoissa, jonka pitäisi vastata alustan sekä lukko ja avain. Tällainen monimutkainen rakenne selittää sen, että entsyymi-proteiini on tertiäärinen tai kvaternäärinen tilassa.

2) Adsorptio Centre - toimii "pidike". Tässä ensinnäkin yhteys tapahtuu entsyymin molekyylin ja alustan molekyyli. Kuitenkin, yhteys, joka muodostaa adsorptio keskus, hyvin heikko, ja siten katalyyttisen reaktion on palautuva tässä vaiheessa.

3) Allosteric keskukset voidaan sijoittaa aktiivisessa keskuksessa, ja koko entsyymin pinnalla. Niiden toiminta - asetus entsyymin. Asetus tapahtuu molekyylien inhibiittorit ja aktivaattorit molekyylejä.

Aktivaattori sitoutuvien proteiinien entsyymimolekyylissä nopeuttaa sen toimintaa. Inhibiittorit, päinvastoin, inhiboivat katalyyttistä aktiivisuutta, ja tämä voi tapahtua kahdella tavalla: joko molekyyli sitoutuu allosteerinen keskialueen aktiivinen keskus entsyymin (kompetitiivinen esto), tai se on kiinnitetty toiseen proteiinin alue (ei-kompetitiivinen esto). Kilpaileva esto pidetään tehokkaampaa. Kun näin ollen on suljetussa tilassa substraatti sitoutumisesta entsyymin, ja tämä prosessi on mahdollista vain, kun on kyse käytännössä sattuu täysin inhibiittorimolekyylin ja muodostaa aktiivinen keskus.

Entsyymi yleensä ei koostu aminohapoista, mutta myös muita orgaanisia ja epäorgaanisia aineita. Näin ollen, eristetty apoentsyymi - proteiinimainen osa koentsyymi - orgaaninen ryhmä ja kofaktori - epäorgaaninen osa. Koentsyymi voi edustaa ulgevodami, rasvoja, nukleiinihappoja, vitamiineja. Vuorostaan, co-tekijä - on usein tukevat metalli-ioneja. Entsyymin aktiivisuus määritetään sen rakenne: Muihin sisältyvät aineet koostumukseen, muuttaa katalyyttisiä ominaisuuksia. Erilaisia entsyymejä on - on seurausta otetaan huomioon kaikki nämä tekijät muodostavat kompleksin.

Asetus työn entsyymien

Entsyymejä biologisesti aktiivinen aine ei ole aina välttämätön elin. Biokemia entsyymien on, että ne voivat, kun kyseessä on liiallinen katalyysin haittaa eläviä soluja. Ehkäistä haitallisia vaikutuksia elimistöön entsyymit tarpeen jotenkin säädellä työtään.

T. To. Entsyymit ovat luonteeltaan proteiinia, ne tuhoutuvat helposti korkeissa lämpötiloissa. denaturointi prosessi on palautuva, mutta se voi merkittävästi vaikuttaa ainetta.

pH on myös tärkeä rooli sääntelyn. Suurin entsyymiaktiivisuus havaitaan yleensä neutraalissa pH: ssa (7,0-7,2). On myös entsyymejä, jotka toimivat vain happamissa olosuhteissa tai ainoastaan emäksisessä. Siten, että solujen lysosomeihin ylläpidetään matalassa pH: ssa, jossa maksimaalinen aktiivisuus hydrolyyttisten entsyymien. Mikäli vahingossa kosketuksiin sytoplasmaan, jossa ympäristö on lähempänä neutraalia, niiden toiminta vähenee. Tämän suojan "samopoedaniya" perustuu ominaisuudet hydrolaasi.

On syytä mainita, kuinka tärkeää on koentsyymi ja kofaktori koostumus entsyymejä. Sisältämien vitamiinien tai metalli-ionien merkittävästi vaikuttaa toimintaan tiettyjä entsyymejä.

Nimikkeistön entsyymien

Kaikki entsyymit kehon kutsutaan niiden, jotka kuuluvat mihin tahansa luokkaan, sekä alustan, jolla ne reagoivat. Joskus järjestelmällistä nimikkeistön käyttää ei yksi vaan kaksi alustan otsikossa.

Esimerkkejä nimet joidenkin entsyymien:

1. Maksaentsyymien: laktaatti degidrogen atsa-glutamaatti-atsa-degidrogen.
2. Koko systemaattinen nimi entsyymin: laktaatti + NAD-atsa -oksidoredukt.

Säilytetään ja triviaaliniminä, jotka eivät noudata sääntöjä nimikkeistön. Esimerkkejä ovat ruoansulatusentsyymien: trypsiini, kymotrypsiini, pepsiini.

Prosessi synteesin entsyymien

Toiminnot entsyymejä määritetään myös geneettisellä tasolla. Koska molekyyli on suurelta -. Protein, ja sen synteesi on täsmälleen sama kuin transkriptio ja translaatio.

Synteesi entsyymit tapahtuu seuraavasti. Aluksi DNA lukea tietoja haluttu entsyymi muodostaa mRNA: ta. Lähetti-RNA: koodaa kaikkia aminohappoja, jotka ovat osa entsyymiä. Sääntely entsyymit voivat myös esiintyä DNA-tasolla, jos tuote katalysoiman reaktion tarpeeksi geenin transkription pysähtyy ja päinvastoin, jos on tarvetta tuotteen, se aktivoi transkription prosessin.

Kun mRNA julkaistiin sytoplasmassa, seuraava vaihe - lähetykset. Ribosomien endoplasmakalvoston syntetisoitiin ensisijainen ketju, joka koostuu aminohapoista liitetty peptidisidoksilla. Kuitenkin proteiini-molekyyli ensisijainen rakenne voidaan vielä suorittaa sen entsymaattista toimintaa.

Entsyymiaktiivisuus on riippuvainen proteiinien rakenteesta. Sama EPS proteiini tapahtuu kiertämällä, muodostaen siten ensimmäinen toissijainen ja sitten tertiäärisen rakenteen. Synteesi joidenkin entsyymien pysäytetään tässä vaiheessa, mutta parantaa katalyytin aktiivisuutta on usein välttämätön kiinnitys ja kofaktori koentsyymi.

Tietyillä alueilla endoplasmakalvoston tulee kiinnittää orgaanisia komponentteja, entsyymin: sokerit, nukleiinihapot, rasvoja ja vitamiineja. Jotkut entsyymit eivät voi toimia ilman läsnäollessa koentsyymi.

Kofaktori on keskeinen rooli muodostumista kvaternäärisen proteiinin rakenne. Jotkin toiminnot entsyymien ovat käytettävissä vain, kun proteiinidomeenista organisaatiossa. Sen vuoksi on erittäin tärkeää, että niiden läsnäolo kvaternäärinen rakenne, jossa yhdysside useita proteiini pallosina on metalli-ioni.

Monenlaisen entsyymien

On tilanteita, jolloin on välttämätöntä, että läsnä on useita entsyymejä, jotka katalysoivat samoja reaktio, mutta eroavat toisistaan joissakin suhteissa. Esimerkiksi entsyymi voi toimia 20 astetta, mutta 0 astetta, hän ei voi suorittaa tehtävänsä. Mitä tehdä tällaisessa tilanteessa, elimistön alhaisissa lämpötiloissa?

Tämä ongelma ratkeaa helposti, kun läsnä on useita entsyymejä, jotka katalysoivat samoja reaktio, mutta eri työskentelyolosuhteet. On olemassa kahdenlaisia monimuotoisen entsyymit:

1. Isoentsyymejä. Tällaisia proteiineja koodaavat eri geenit, ne koostuvat eri aminohapoista, mutta katalysoivat samassa reaktiossa.
2. Totta monenlaisen. Nämä proteiinit transkriptoidaan samasta geenistä, mutta tapahtuu ribosomien muutos peptidejä. Ulostulossa tuotetaan useita muotoja samaa entsyymiä.

Tämän seurauksena, useita muotoja ensimmäistä tyyppiä muodostetaan geneettisellä tasolla, kun toinen - on translaation jälkeisen.

Merkitys entsyymit

Entsyymien käyttö lääketieteessä tulee alas liikkeeseen uusia lääkkeitä osana joista aineet ovat jo oikeita määriä. Tutkijat eivät ole vielä löytänyt tapaa edistää synteesiä puuttuvien entsyymien kehossa, mutta nyt laajalti lääkkeitä, jotka voivat tehdä jopa ajaksi niiden haitta.

Erilaisia entsyymejä solussa katalysoimaan suurta määrää reaktioita ylläpitoon liittyvät elämää. Yksi näistä edustajia enizmov nukleaasien ryhmä: endonukleaasillaja eksonukleaasi. Heidän työnsä on säilyttää tasaisen nukleiinihappojen solussa, poistaminen vahingoittuneiden DNA: n ja RNA: ta.

Älä unohda ilmiö veren hyytymistä. Tehokkaana mittana suojaa, prosessia ohjataan useita entsyymejä. Tärkein niistä on trombiini, joka muuntaa inaktiivisen proteiinin fibrinogeenin fibriiniksi aktiivinen. Sen kierre luo eräänlaisen verkon että tukkii aluksen vammapaikan estäen liiallista veren menetys.

Entsyymejä käytetään viininvalmistukseen ja oluen, tuotannon monet maitotuotteet. Alkoholin glukoosista hiivan avulla voidaan kuitenkin onnistuneen esiintymisen tätä prosessia ja purkaa niitä tarpeeksi.

Mielenkiintoisia faktoja jota et tiennyt

- Kaikki kehon entsyymit on valtava massa - 5000 1000000 Da. Tämä johtuu proteiinin läsnäolo molekyylissä. Vertailun vuoksi molekyylipaino glukoosia - 180 Kyllä, ja hiilidioksidi - yhteensä 44 Kyllä.

- Tähän mennessä avattu yli 2000 entsyymejä, jotka löytyvät soluissa eri organismit. Kuitenkin suurin osa näistä aineista ei vielä täysin ymmärretä.

- Entsyymiaktiivisuus saamiseksi käytetty tehokkaasti pesujauheiden. Täällä, entsyymit täyttävät saman tehtävän kuin elimistössä: ne hajoavat orgaanista ainesta, ja tämä ominaisuus auttaa torjumaan paikkoja. On suositeltavaa käyttää sellaista pesuaineen lämpötilassa ei ole suurempi kuin 50 astetta, muuten se voi mennä denaturaation prosessi.

- Tilastojen mukaan 20% ihmisistä maailmassa kärsii puuttuminen entsyymien.

- ominaisuuksista entsyymien tiedetty jo pitkään, mutta vasta vuonna 1897, ihmiset ymmärsivät, että ei hiiva, ja ote niiden soluista voidaan käyttää sokerien alkoholiksi.