Mikä on proteiini? Esimerkkejä yksinkertaisia ja monimutkaisia proteiineja

Ymmärtää, miten tärkeitä ovat proteiineja, on riittävää muistuttaa tunnettu lause Fridriha Engelsa: "Life - tapa olemassaolosta proteiinin elimissä." Itse maailmassa näiden aineiden lisäksi nukleiinihappoja, aiheuttavat kaikki ilmenemismuodot elävän aineen. Tässä artikkelissa, saamme selville, mitä se sisältää proteiinia, tutkia mikä on sen tehtävä sekä määritellä rakenteellisia piirteitä eri lajeja.

Peptidit - hyvin järjestetty polymeerit

Todellakin, elävässä solussa kasvien ja eläinten proteiinien määrällisesti hallitseva yli muiden orgaanisten aineiden, sekä toimivat eniten eri toimintoja. He osallistuvat erilaisiin erittäin tärkeä solun prosesseja, kuten liikkumisen, suojaa, hälytystoiminto ja niin edelleen. Esimerkiksi, lihaskudokseen eläinten ja ihmisten peptidit käsittävät korkeintaan 85 paino-% kuiva-ainetta, ja luun ja dermis - 15-50%.

Kaikki solujen ja kudosten proteiinit koostuvat aminohapoista (20 tyyppiä). Heidän määränsä eläviin organismeihin on aina yhtä kuin kaksikymmentä lajeja. Erilaisia yhdistelmiä peptidin monomeerien muodostamiseksi erilaisten proteiinien luonnossa. On arvioitu tähtitieteellinen määrä 2x10 ¹⁸ mahdollisten lajien. Biokemia polypeptidit kutsutaan makromolekulaarisen biologisten polymeerien - makromolekyylejä.

Aminohappoja - proteiinimonomeerit

Kaikki 20 eri nämä kemialliset yhdisteet ovat proteiineja ja rakenneyksiköt on yleinen kaava NH _2-R-COOH. Ne ovat amfoteerisia orgaanisia aineita, jotka pystyvät käyttämään sekä emäksisiä että happamia ominaisuuksia. Ei vain yksinkertaisia proteiineja, mutta myös monimutkainen, sisältävät niin kutsuttuja välttämättömiä aminohappoja. Mutta olennaista monomeerit, kuten väliini, lysiini, metioniini löytyy vain tietyissä erilaista belkov.Takie proteiineja kutsutaan korkealaatuista.

Näin ollen, kuvaavat polymeeri huomioon, kuinka moni aminohapoista on proteiini, mutta myös millaisia monomeereja liitetään peptidisidoksilla makromolekyylissä. Lisätä, että ei-välttämättömiä aminohappoja, kuten asparagiini, glutamiinihappo, kysteiini voidaan syntetisoida itsenäisesti soluissa ihmisen ja eläinten. Olennainen monomeerit ovat proteiineja tuotetaan bakteereissa, kasveja ja sieniä. Ne tulevat heterotrofisissa organismeihin vain ruoan kanssa.

Tuotettu polypeptidi

Kuten tiedetään, 20 eri aminohappoa voidaan kytkeä useisiin lajittelee proteiinimolekyylien. Miten sitoutuminen kopolymeerit toistensa? Näyttää siltä, että karboksyyli- ja amiiniryhmien viereisten aminohappojen makaa vuorovaikutuksessa. Ns peptidisidoksia, ja vesimolekyylien jaetaan sivutuotteena polykondensaatioreaktion. Saatu proteiini-molekyyli koostuu aminohappotähteistä ja toistuvia peptidisidoksia. Siksi niitä kutsutaan myös polypeptidejä.

Usein, proteiinit voivat sisältää ei vain yksi, vaan useita polypeptidiketjun ja koostuvat useista tuhansista aminohappotähdettä. Lisäksi yksinkertainen proteiineja ja ne kykenevät proteid monimutkaistaa niiden spatiaalinen konfiguraatio. Tämä luo paitsi ensisijainen, mutta myös sekundäärisiä, tertiäärisiä ja jopa kvaternaarinen rakenne. Tarkastellaan tätä prosessia tarkemmin. Edelleen tutkia kysymystä siitä, mikä on proteiini, selvittää mitä kokoonpanosta on tämän makromolekyylin. Olemme havainneet, että polypeptidiketju käsittää useita kemiallisia sidoksia. Se on tämä rakenne, kutsutaan ensisijainen.

Se on tärkeä rooli määrällinen ja laadullinen aminohappojen koostumus, sekä sekvenssin niiden yhteyden. Sekundaarirakenteen syntyy hetkellä kierukan. Se vakauttaa monet vasta kehittymässä vetysidoksia.

Korkeammalla proteiinin organisaation

Tertiäärinen rakenne on seurausta pakkausten spiraalin muodossa pallon - kerääntyessä, esimerkiksi lihaksen proteiini myoglobiinin kangas on vain sellainen aluerakenne. Se on tuettu, kuten juuri muodostetun vetysidosten, ja disulfidisidokset (jos kysteiinitähteiden sisältää useita proteiini-molekyyli). Kvaternaarinen muoto - tämä on tulos yhdistetään yhdeksi rakenteeksi useita proteiini pallosten uudentyyppisiä vuorovaikutusten, kuten hydrofobinen tai elektrostaattinen. Sekä peptidien ja kvaternääriset rakenne sisältää proteiinipitoiset osan. Nämä voivat olla magnesiumioneja, rauta, kupari tai tähteet ortofosfaattiin tai nukleiinihappoja, ja lipidit.

Piirteet proteiinibiosynteesiin

Olemme aiemmin selville, mitä se sisältää proteiinia. Se on rakennettu aminohapposekvenssin. Niiden kokoamista polypeptidiketjun tapahtuu ribosomien - ei-kalvo organellit, kasvi- ja eläinsolut. Biosynteesissä molekyylin ovat myös mukana siirrossa RNA: ta. Ensimmäinen on malli proteiinin kokoonpano ja toinen kuljetusväline eri aminohappoja. siellä on ongelma prosessissa solujen biosynteesin, eli proteiini koostuu nukleotidien tai aminohappojen? Vastaus on yksinkertainen - polypeptidien sekä yksinkertaisia ja monimutkaisia koostuvat amfoteeriset orgaaniset yhdisteet - aminohapot. In elinkaaren soluja , on jaksoja sen toiminnan, kun proteiinisynteesin tapahtuu erityisen aktiivinen. Tämä niin sanottu vaiheessa J1 ja J2 interfaasin. Tällä hetkellä, solu kasvaa aktiivisesti ja tarvitsee paljon rakennusmateriaali, joka on proteiini. Lisäksi, seurauksena mitoottisen päättyy muodostavat kaksi tytär solua, joista kukin on suuri määrä orgaanisia aineita, kuitenkin kanavissa sileä Endoplasmakalvosto on aktiivinen synteesi lipidien ja hiilihydraattien ja rakeinen EPM tapahtuu proteiinien biosynteesiä.

Toiminnot proteiinien

Tietäen mitä muodostaa proteiini, se voidaan selittää valtavasti erilaisia lajeja, ja ainutlaatuisia ominaisuuksia on luontaista näille aineille. Proteiinit suorittaa häkissä erilaisia toimintoja, kuten rakentamisen, osana kalvoja kaikkien solujen ja organelleja: mitokondriot, viherhiukkaset, lysosomeihin, Golgin monimutkainen, ja niin edelleen. Kuten peptidien gamoglobuliny tai vasta-aine - ovat esimerkkejä yksinkertaisia proteiineja, jotka suorittavat suojaava tehtävä. Toisin sanoen, soluimmuniteetista - tämä on seurausta toiminnan näitä aineita. Monimutkainen proteiini - avaimenreikä, sekä hemoglobiini, suorittaa eläinten kuljetus toiminto, eli kuljettaa happea veressä. Signalointi proteiineja, jotka muodostavat solukalvon, solun tiedot antaa aineista, yrittää saada hänet sytoplasmassa. Albumiini peptidi on vastuussa perusparametrien verta, esimerkiksi sen kyky hyytyä. Ovalbumiinin varastossa munat häkissä, ja tärkein ravintoaineita.

Proteiinit - perusteella solun tukirangan

Yksi tärkeistä toiminnoista peptidien - tuki. On erittäin tärkeää säilyttää muoto ja tilavuus eläviä soluja. Niin kutsuttu rakenne submembrane - mikrotubuluksiin ja mikrofilamenteista toisiinsa muodostamaan sisäinen luuranko solujen. Proteiinit sisältyvät niiden koostumus, esimerkiksi, tubuliini, voidaan helposti puristaa ja venyttää. Tämä auttaa solun säilyttää muotonsa mekaanisten muodonmuutosten.

Kasvisoluissa, sekä proteiinien hyaloplasm, tukitoiminto myös käyttää säikeiden sytoplasmassa - plasmodesmata. Kulkee huokosten soluseinän, ne aiheuttavat välistä suhdetta useita taustalla solun rakenteita, jotka muodostavat kasvin kudosta.

Entsyymit - aine proteiiniluonne

Yksi tärkeimmistä ominaisuuksista proteiinien - niiden vaikutus kemiallisten reaktioiden nopeutta. Emäksiset proteiinit pystyvät osittain denaturoitua - aukilevittämisprosessia makromolekyyli on tertiäärisiä tai kvaternäärisiä rakenne. Aivan samassa polypeptidiketjussa ei ole rikki. Osittainen denaturointi taustalla sekä signaalin ja katalyyttisen proteiinin toimintaa. Viimeksi mainittu ominaisuus on kyky entsyymien vaikuttaa määrä biokemiallisia reaktioita tumassa ja solujen sytoplasmassa. Peptidejä, jotka, päinvastoin, hidastaa kemiallisten prosessien ei kutsuta entsyymejä ja estäjät. Esimerkiksi yksinkertainen proteiini Katalaasi on entsyymi, joka nopeuttaa jako vetyperoksidin myrkyllisiä aineita. Se on tuotettu, koska lopputuote monia kemiallisia reaktioita. Katalaasi kiihdyttää käytössään neutraaliksi aineita, vettä ja happea.

ominaisuudet proteiineja

Peptidit luokiteltu monin tavoin. Esimerkiksi, veden suhteen voidaan jakaa hydrofiiliset ja hydrofobiset. Lämpötila myös eri tavalla vaikuttavat rakenteeseen ja proteiinin ominaisuuksia molekyylejä. Esimerkiksi, keratiini proteiini - hiusten ja kynsien komponentti kestää sekä alhaisen ja korkean lämpötilan, toisin sanoen on termolabiileille. Mutta ovalbumiinin, aiemmin mainittiin, kun kuumennettiin 80-100 ° C: ssa on täysin tuhoutunut. Tämä tarkoittaa, että se on jaettu ensisijainen rakenne aminohappotähdettä. Tätä prosessia kutsutaan tuhoa. Olosuhteista riippumatta, emme luo, natiivissa muodossa proteiinin tuottoa ei voi. Moottori proteiini - aktiini ja milozin läsnä lihassyiden. Heidän vaihtoehtoinen supistuminen ja rentoutuminen on perusteella lihasten työtä.